Dizisi Bilinen Proteinlerin 3d Benzetim Modellerinin Kurulması ve Modelin Etkili Snp'lerin Saptanmasında Kullanılması

Abstract

İkincil yapı tahmini yaptığımız bu çalışmamızda elde ettiğimiz sonuçlar doğrultusunda, yapıda meydana getirilen değişiklikler ve bu değişikliklerin etkileri gösterilmiştir. İkincil Yapı Tarayıcı, Hizalayıcı, Solucan, Genim ve Fare yazılımlarının yardımı ile gerekli verilen toplanmış, geliştirdiğimiz araçlar ile yorumlanmıştır.Geliştirilen yapay sinir ağı modeli diziden yapıya ve yapıdan yapıya olmak üzere iki kademede ikincil yapı tahminini yapmaktadır. İkincil yapıları tahmin edilen proteinler, üçüncül yapıları aydınlatılmış proteinler ile hizalanarak en yüksek hizalama skoruna sahip olan protein yapısı ile ilişkilendirilip üç boyutlu model ortaya konulmaya çalışılmıştır. MEFV ve APOA1 proteinleri ile yapılan çalışmalarda tahmin edilen üç boyutlu yapı ile aydınlatılmış üç boyutlu yapı arasındaki benzerlikler oldukça umut verici olarak yorumlanmıştır.İkincil yapıyı ve ikincil yapı üzerinden üç boyutlu yapıyı kesin bir şekilde tahmin etmek pek mümkün görünmese de, yeni dizi hizalama araçları ve genetik algoritmalar ile ortak kullanıma uygun olacak biçimde yeni yapay sinir ağları modelleri ile daha duyarlı sonuçlar elde edilebilir.

In this study where we estimated the secondary structure in line with our results, forced structural variations and their effects were shown. With the help of the softwares, the Secondary Structure Scanner, the Aligner, the WORM, the MYGENE and the MOUSE, the required data were collected and interpreted with the tools developed by us.The artificial neuronal network that were developed performed the secondary structure prediction at two levels: from sequence to structure and from structure to structure. Three-dimentional modeling were attempted by aligning proteins whose secondary structures were predicted with proteins with known tertiary structures and then carrying out pairwise comparisons between proteins with the highest alignment scores. In studies carried out with pyrin and apolipoprotein A1 proteins, the observed similarities between known and predicted 3D-structures were interpreted as promising.Even if it does not seem possible to predict the secondary structure and the tertiary structure as derived from the secondary structure with certainty, it is possible that with new sequence alignment tools and genetic algorithms new artificial neural networks that are suitable for common use could be modelled and better results could be obtained.